О рецепторах для комплемента на поверхности лимфоидных клеток впервые заговорили в середине 60-х годов благодаря опытам Ура и Филлипса [187], которые обнаружили, что комплексы антиген — антитело — комплемент(Ag — Ab — С) связываются с частью лимфоцитов морской свинки, причем количество связанных комплексов значительно уменьшается, если из их состава исключить комплемент. Впоследствии Лей и Нуссенцвайг [188] показали, что эритроциты, сенсибилизированные антителами и комплементом (ЕАС), могут присоединяться к мышиным моноцитам, макрофагам, полиморфно-ядерным нейтрофилам (ПМН) и к 10—25 % лимфоцитов лимфатических узлов. Исполь-зуя технику розеткообразования, авторы продемонстрировали различия между CR на поверхности клеток нелимфоцитарного и лимфоцитарного рядов, — ока-залось, что только в первом случае формирование розеток зависит от присут-ствия бивалентных катионов и может быть снято с помощью ЭДТА.
Рецепторы для комплемента были идентифицированы на поверхности лим-фоидных клеток людей, морских свинок, кроликов и мышей [189, 190]. Из всех лимфоидных клеток только В-клетки имеют GR, поскольку во всех случаях CR обнаруживаются на клетках, которые несут также и иммуноглобулины. Однако не все В-клетки представляют собой CR + [188]. СА+-клетки распреде-ляются в организме следующим образом: они составляют 10—25 % клеток лим-фатических узлов, 30—40 % клеток селезенки, 10—20 % клеток грудных про-токов, 5—8 % клеток костного мозга и совершенно не встречаются в тимусе [189]. Результаты, полученные при изучении содержания CR+B-клеток в лим-фоидных органах, варьируют в зависимости от метода, используемого для вы-явления этих клеток, причем различия определяются, вероятно, плотностью рецепторов на поверхности мембран. Так, метод ЕАС позволяет, по-видимому, идентифицировать В-клетки с самой высокой плотностью CR, тогда как связы-вание СЗЬ, меченного флуоресцеинизотиоцианатом (ФИТЦ), дает возможность выявить клетки с более низкой плотностью рецепторов [191].
Существуют CR двух типов, CR1 и GR2. Они отличаются друг от друга по структуре и локализованы на разных мембранных молекулах [192, 193]. CR1 связывают СЗЬ, С4 и С5 и обнаруживаются на поверхности как лимфоидных клеток, так и эритроцитов. У мышей CR1 специфически узнают не-СЗс1-участок СЗЬ, в то время как CR2 связывает и C3d-, и СЗс-участки СЗЬ [193]; CR2 имеются только на В-клетках [194]. Недавно было показано, что В-лимфоциты человека могут связывать Clq [195].

Количество CR на одну В-клетку составляет в среднем 21 000—50 000 [196], константа связывания СЗЬ или СЗ с лимфобластоидными В-клетками человека равна 106 М-1 [196]. Ингибиторы протеиназ влияют на связывание СЗ, но не СЗЬ. Это означает, что мембранно-связанные протеиназы могут уча-ствовать в экспонировании того участка нативной молекулы СЗ, который взаимо-действует с CR. Рецепторы для СЗЬ и СЗ кодируются генами, связанными с гена-ми/HLA-A и HLA-B [197].